ŻYWNOŚĆ. Nauka. Technologia. Jakość

Żywność. NAUKA. Technologia. Jakość

Żywność. Nauka. TECHNOLOGIA. Jakość

Żywność. Nauka. Technologia. JAKOŚĆ

Żywność. Nauka. Technologia. JAKOŚĆ ISSN (wersja drukowana)

Autorzy

ANNA CHOIŃSKA, WOJCIECH ŁABA, ANNA RODZIEWICZ, AGATA BOGACKA

Tytuł

Proteoliza keratyny piór kurzych z wykorzystaniem pozakomórkowych enzymów proteolitycznych szczepu Bacillus cereus B5e/sz

Streszczenie

W hodowli bakterii Bacillus cereus B5e/sz na podłożu syntetycznym z dodatkiem piór kurzych biodegradacji ulegały keratyny zaliczane do białek włókienkowych. Ich hydroliza zachodziła przy udziale wydzielanych do środowiska keratynolitycznych proteaz. Enzymy te upłynniały natywną keratynę w postaci nierozpuszczalnej, a także modyfikowaną chemicznie oraz w znacznie większym stopniu keratynę rozpuszczalną. Bakteryjne keratynazy stanowiły mieszaninę względnie termostabilnych, obojętnych metaloproteaz o aktywności keratynolitycznej 10,9 JK i proteolitycznej 90,5 JP. Metodą in silico wykazano, że w sekwencji aminokwasowej keratyny piór kurzych zawarte są krótkie, bioaktywne peptydy z przewagą inhibitora ACE. Hydrolizat keratyny może być źródłem uzyskiwania peptydów o potencjalnym wykorzystaniu w żywności.

Słowa kluczowe

keratyna, keratynoliza, Bacillus cereus, proteazy, bioaktywne peptydy

Do pobrania