Autorzy
Tytuł
Streszczenie
Przeciwutleniacze naturalne są obiektem wielu badań ze względu na długotrwałą efektywność i bezpieczeństwo stosowania. Mogą one stanowić alternatywę syntetycznych przeciwutleniaczy, które są toksyczne dla organizmu. Do naturalnych przeciwutleniaczy zalicza się m.in. peptydy pochodzące z białek żywnościowych. Celem pracy było otrzymanie peptydów o aktywności przeciwutleniającej i przeciwdrobnoustrojowej z foswityny i immunoglobuliny Y z wykorzystaniem enzymów proteolitycznych pochodzenia mikrobiologicznego, takich jak: proteaza z Bacillus amyloliquefaciens (neutraza), proteaza z B. thermoproteolyticus Rokko (termolizyna), proteaza ze Streptomyces griseus (pronaza) i proteaza z Aspergillus melleus. Postęp hydrolizy monitorowano przez oznaczenie stopnia hydrolizy (DH) i stężenia wolnych grup aminowych. Aktywność przeciwutleniającą otrzymanych hydrolizatów oznaczano jako zdolność do: redukcji stopnia utlenienia jonów żelaza, wygaszania wolnych rodników 2,2 difenylo-1-pikrylhydrazylowych i chelatowania jonów żelaza(II). Zarówno foswityna, jak i IgY wykazały najwyższą podatność na działanie proteazy ze S. griseus (pronazy). Hydrolizat IgY otrzymany w wyniku 24-godzinnej reakcji z proteazą z B. thermoproteolyticus Rokko (neutrazą) charakteryzował się największą zdolnością redukującą (409,7 μg Fe2+/mg). Natomiast najwyższy poziom zdolności wygaszania wolnych rodników DPPH, wynoszący: 1,46 μM trolox/mg uzyskano dla 24-godzinnego hydrolizatu IgY otrzymanego z udziałem proteazy z A. melleus. Największą zdolność do chelatowania jonów żelaza(II) wykazał hydrolizat uzyskany w wyniku 24-godzinnego działania proteazy z B. thermoproteolyticus Rokko na foswitynę (891,64 µg Fe2+/mg).
Słowa kluczowe
białka żółtka, hydroliza, peptydy, proteazy pochodzenia mikrobiologicznego, aktywność