Badano estryfikację N-acetylo-L-tyrozyny katalizowaną przez natywną oraz immobilizowaną na szkle alkalostabiloną proteinazę szczepu B.alcalophilus PB92 w środowisku etanolu. Zaobserwowano, że natywna proteinaza katalizowała syntezę estru etylowego N-Ac-L-Tyr (ATEE) w środowisku zawierającym 6% wody, z prędkością początkową 2,5·10^-2μmol·min^-1. Natomiast immobilizowana proteinaza wykazywała wyższą aktywność i stabilność w porównaniu z jej natywną formą. Badano również aktywność katalityczną natywnej proteinazy w układach kosolwentów (stężenie wody 6% ): etanol – aceton// – acetonitryl//-DM F w stosunku 1:1 (v/v). Nie zaobserwowano syntezy ATEE w obecności acetonu i DMF-u.