Po mutagenizacji promieniowaniem UV i NTG szczepu Trichoderma reesei M-7 i selekcji na podłożu z dodatkiem żelatyny wyizolowano około 960 niskoproteazowych mutantów. Dziesięć z nich zostało przetestowanych podczas hodowli okresowych w zakresie produkcji celulaz, proteaz i beta-galaktozydazy w obecności serwatki i laktozy jako źródła węgla. Aktywności proteolityczne oznaczone po hodowlach 9 mutantów w obecności laktozy były niższe od szczepu wyjściowego. Zaobserwowano większy indukcyjny wpływ serwatki niż laktozy, na sekrecję proteaz przez wszystkie badane szczepy. Czysta laktoza okazała się bardziej efektywnym induktorem produkcji beta-galaktozydazy niż zawarta w serwatce. Plony biomasy większości mutantów po hodowlach na serwatce były tylko nieznacznie wyższe od oznaczonych po hodowlach na czystej laktozie. Było to prawdopodobnie związane z litycznym mechanizmem kompensującym proteaz, przejawiających wyższe aktywności w filtratach pochodzących z hodowli w obecności serwatki. Praca jest wstępem do dalszych badań nad zależnościami pomiędzy proteazami i innymi enzymami w filtratach pohodowlanych Trichoderma reesei.