Analizie bioinformatycznej poddano 89 peptydów immunoaktywnych dostępnych w bazie BIOPEP. Obecność fragmentów potencjalnie immunoaktywnych stwierdzono w 90 ze 150 sekwencji analizowanych białek. Sekwencje aminokwasowe badanych peptydów analizowano z uwzględnieniem: długości łańcucha, udziału procentowego poszczególnych aminokwasów, pI, molowego współczynnika ekstynkcji, indeksu hydropatii i ładunku wypadkowego. Ponadto określono możliwości ich uwalniania in silico przez enzymy proteolityczne. Na podstawie komputerowej analizy z zastosowaniem programu ProtParam stwierdzono, że immunoaktywne peptydy to głównie fragmenty hydrofilowe, w sekwencji których przeważają takie aminokwasy, jak: Lys, Arg i Pro, obdarzone ładunkiem dodatnim w neutralnym pH. W komputerowej symulacji proteolizy in silico wybranych 11 białek żywności o największej częstości występowania peptydów  immunoaktywnych (parametr A > 0,02) wykazano, że tylko trzy enzymy: chymaza (EC 3.4.21.39), elastaza trzustkowa (EC 3.4.21.36) i endopeptydaza glicylowa (EC 3.4.22.25), spośród dostępnych w bazie BIOPEP, wykazywały specyficzność pozwalającą na uwalnianie peptydów immunoaktywnych w układzie jednego enzymu. Produktami hydrolizy analizowanych białek, przy użyciu wybranych
enzymów proteolitycznych, były głównie 2 – 3 aminokwasowe fragmenty peptydowe.