ŻYWNOŚĆ. Nauka. Technologia. Jakość

Żywność. NAUKA. Technologia. Jakość

Żywność. Nauka. TECHNOLOGIA. Jakość

Żywność. Nauka. Technologia. JAKOŚĆ

Żywność. Nauka. Technologia. JAKOŚĆ ISSN (wersja drukowana)

Autorzy

TADEUSZ KOŁCZAK, KRZYSZTOF SURÓWKA

Tytuł

Enzymatyczna hydroliza niestandardowych osłonek kolagenowych i odpadów powstających przy produkcji osłonek

Streszczenie

Badania dotyczyły zastosowania hydrolizy enzymatycznej do utylizacji niestandardowych sztucznych osłonek kolagenowych oraz odpadów powstających przy ich produkcji. Stwierdzono, że kolagen był niemal jedynym składnikiem białkowym analizowanego materiału doświadczalnego. Określono warunki proteolizy materiału przy zastosowaniu wybranych preparatów enzymatycznych. Pepsyna w minimalnym stopniu hydrolizowała analizowany materiał kolagenowy, podczas gdy trypsyna, papaina, neutraza z Bacillus subtilis, alkalaza z Bacillus licheniformis i esperaza z Bacillus lentus rozkładały go w 62–66% do składników białkowych o zróżnicowanej masie cząsteczkowej i w 33–38% do związków azotowych niebiałkowych. Optymalne warunki temperatury i pH hydrolizy materiału były następujące: trypsyna – 60oC, pH – 8,0; papaina – 60oC, pH – 4,5; neutraza – 55oC, pH – 7,0; alkalaza – 65oC, pH – 8,0; esperaza – 65oC, pH – 8,0. Podczas hydrolizy enzymatycznej ponad 60% hydroksyproliny kolagenu materiału badawczego ulegało przemianie do związków niereagujących z odczynnikiem Ehrlicha.

Słowa kluczowe

niestandardowe osłonki kolagenowe, kolagenowe odpady produkcyjne, hydroliza enzymatyczna, pepsyna, trypsyna, papaina, proteazy bakteryjne

Do pobrania